23.08.2014

    Kısaca Enzim Nedir? Enzimler Hakkında Bilgi Kısa Özet Konu Anlatımı Kısa

    Sponsorlu Bağlantılar
    Ad:  Triosephosphate_isomerase.jpg<br />
Gösterim: 106<br />
Boyut:  56.2 KB
    Triozfosfatizomeraz enzimin yapısı

    Enzim, (hemen hemen hepsi denilebilecek kadar büyük çoğunluğu) protein yapısında olan, doğal olarak yalnız canlılar tarafından sentezlenebilen biyolojik katalizörlerdir.

    Hücre içersinde meydana gelen binlerce tepkimenin hızını ve özgüllüğünü düzenlerler. Çok defa hücre dışında da etkinliklerini korurlar. Aynı enzim farklı hücre veya doku tiplerinde de katalizör görevi üstlenebilir. Bu durumda üç boyutlu yapısı farklı, ancak görevleri aynı olan ‘izoenzimler’den söz edilir. Canlı hücrelerde tepkimeler kural olarak,0-50 0C; çoğunlukla da 20-42 0C arasında meydana gelir.

    Enzimlerin çoğu protein yapısındadır ya da protein kısım bulundururlar. Enzimin etki ettiği bileşiğe “Substrat“, enzimin saniyede etki ettiği substrat molekül sayısına “Enzimin Etkinlik Değeri=Turnover sayısı” denir. Kuramsal olarak enzimli tepkimeler dönüşümlüdür. Enzimler, aktivasyon enerjisini düşürerek, zor ve uzun sürede gerçekleşecek olan tepkimeleri çok kısa sürede ve az enerji harcanarak yapmayı sağlarlar.

    Enzimler yapı olarak iki kısımda incelenir: Basit enzimler ve bileşik enzimler.

    Basit Enzimler
    Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.Bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.Reaksiyon direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür. 

    Bileşik Enzimler
    Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir.

    • Protein + Vitaminler
    • Protein + Mineral maddeler veya metal iyonlarıdır.

    Bu enzimlerin protein kısmına apoenzim, vitamin kısmına koenzim veya prostatik grup denir. Metal iyonları ve mineral maddeler gibi kısımlarına da enzim aktivatörleri denir. Bileşik enzimler ayrı ayrı görev yapamazlar. Çünkü enzimin etki ettiği maddeyi protein kısmı belirler. Koenzim reaksiyonu gerçekleştirir. Organizmalarda vitamin veya metal iyonları eksik olursa protein kısımları reaksiyonu gerçekleştiremez. Bundan dolayı canlı hastalanır. Mesela gözdeki A vitamini görme reaksiyonlarını gerçekleştiren enzimin bir parçasıdır. Yani koenzimdir. A vitamini olmasa reaksiyon gerçekleşmez ve gece körlüğü ortaya çıkar.

    Canlıda her enzim proteinden yapılmıştır. Her protein bir gen tarafından programlandırılarak görevlendirilmiştir, buna bir gen bir enzim hipotezi denir. Genler, sentezletmiş olduğu proteine ne yapacağınıda şifrelemiştir. Bazı enzimler yalnız proteinden oluşurken, bazıları, farklı iki kısımdan meydana gelmiştir. Bunlar:

    Apoenzim Kısmı ( enzimin protein kısmı)
    Enzimin hangi madddeye etki edeceğini saptar. 

    Koenzim Kısmı
    Organik çoğu defa fosfattan meydana gelmiş, protein kısmına göre çok daha küçük moleküllü bir kısımdır. Enzimde işlev gören ve esas iş yapan kısımdır. Genellikle, bütün vitaminler hücrede enzimlerin koenzim kısmı olarak iş görür. 

    Bazı enzimler ise, ortama yalnız belli iyonlar eklendiğinde etkindirler. Canlı bünyesinde bulunan eser elementler (Mn, Cu, Zn, Fe,vs.) bu enzimatik işlevlerde aktivatör olarak kullanılırlar. Bazen, enzimin iş görebilmesi için bir metal iyonuna gereksinimi vardır. Yani koenzim metal iyonu ise buna “Kofaktör” denir. Bazı durumlarda koenzim apoenzim kısmına sıkıca bağlanmıştır; bu bağlanan kısma “Prostetik grup“; prostetik grupla apoenzim kısmının her ikisine birden “Holoenzim” denir.

    Enzimler; etki ettiği maddenin sonuna “ase=az” eki getirilerek ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar.
    Enzimler genel olarak şöyle sınıflandırılabilirler:

    • Oksidoredüktazlar
    • Transferazlar
    • Hidrolazlar
    • Liazlar
    • İzomerazlar
    • Ligazlar (Sentetazlar)

    Enzim Reaksiyonlarını Etkileyen Faktörler 
    Enzimler kimyasal reaksiyonları gerçekleştirdiklerinde bazı faktörlerin etkisi altında kalırlar. Bunlar;

    Isı: Her enzim reaksyonunun optimal bir ısı seviyesi vardır.İnsanda bu ısı 36,5 derecedir.0 derecede enzimler pasiftir.Ancak yapıları bozulmaz.Canlılıkta kaybedilmeyebilir.Genel olarak enzimler 60 C de bozulurlar 

    pH (asitlik-bazlık oranı): Her reaksiyonun gerçekleşebilmesi ortamın pH’ını belirleyen belli oranda [[H+]] ve [[OH-]] iyonları konsantrasyonu olmasına bağlıdır. 

    Substrat konsantrasyonu: Ortamda reaksiyon hızını artırıcı yapılardan biride enzim ve substrat miktarıdır.Her ikisinin miktarı belirli oranlarda artırılırsa reaksiyon hızı sürekli artar. 

    Su: Enzim reaksiyonunun gerçekleşebilmesi için ortamda belirli oranda su olması gerekir. Çünkü moleküllerin birbirine çarparak reaksiyonu gerçekleştirebilmesi için hareketi sağlayacak sıvı bir ortamın olması gerekir. Tohumlarda su miktarı az olduğundan reaksiyonlarda minimal seviyede gerçekleşmektedir. 

    Enzimlerin Özellikleri

    • Biyolojik reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürürler.
    • Enzim daima bir çeşit reaksiyonu gerçekleştirir.
    • Enzimler aynı tür reaksiyonu bozulmadan tekrar tekrar yapabilirler.
    • Enzimler gerçekleşecek reaksiyonun çabuk dengeye ulaşmasını sağlar.
    • Enzimler cansız ortamda da görev yaparlar.
    • Enzimler reaksiyonlarını daima etki ettiği maddenin dış yüzeyinden başlatırlar. Örneğin, sindirim esnasında eğer besinler ağızda ve midede fiziksel olarak parçalanmasaydı sindirim çok az gerçekleşirdi. Enzimler dış yüzeyden reaksiyonu başlatarak sindirime de yardımcı olurlar.

    Enzimlerin Yapısı ve Özellikleri

    Enzimler, Proteinlerden yapılmışlardır ve doğal olarak yalnız canlılar tarafından sentezlenirler. Hücre içerisinde meydana gelen binlerce tepkimenin hızını ve özgüllüğünü düzenlerler. Çok defa hücre dışında da etkinliklerini korurlar. 

    Solunumun, büyümenin, kas kasılmasının, sinirdeki iletimin, fotosentezin, azot bağlanmasının, deaminasiyonun, sindirim vs.’nin temelini oluştururlar.

    Canlı hücrelerde tepkimeler kural olarak 0-50°C; çoğunlukla da 20-42°C arasında meydana gelir. Bu sıcaklıkta tepkimelerin oluşması biyokatalizör denen enzim ya da fermentlerle olur. Bu, aktivasyon enerjisinin düşürülmesi ile olur.

    Başlangıçta “E n z i m” terimi, sindirim kanalında olduğu gibi bir çözelti ya da sıvı içerisinde etki ettiği durumlarda (Kühn 1878); buna karşın “Ferment = Maya” terimi çoğunluk hamur mayasında olduğu gibi, hücreye bağlı olduğu durumlarda kullanılmıştır. Buchner (1897), fermentlerin de hücre dışında etki ettiğini bulunca iki terim arasındaki farklılık ortadan kalkmış oldu. Her iki terim arasında bugün herhangi bir fark olmamakla beraber, bakteri, mantar ve diğer hücreli enzima tik işlevler, mayalanma ve etki maddeleri de ferment olarak kullanılacaktır.

    Enzimlerin Özellikleri

    Yalıtılan enzimlerin tümü protein yapısındadır ya da protein kısmı bulundururlar. Etki ettiği maddenin sonuna “Ase = Az” eki getirilerek ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örneğin, kitine etki eden kitinaz enzimi vs. Çok defa renksizdirler, bazen sarı, yeşil, mavi, kahverengi ya da kırmızı olabilirler. Suda ya da sulandırılmış tuz çözeltisinde çözülebilirler. Fakat mitokondrilerde bulunan enzimler lipoproteinler ile bağlandığından (bir fosfolipit-protein kompleksi) suda çözünmez. Enzimlerin etkinlikleri akıllara durgunluk verecek derecededir; örneğin, sığır karaciğerinden elde edilen ve bir molekül demir içeren katalaz enzimi, bir dakikada, O C°’de 5.000.000 hidrojen peroksit (H2Cy molekülünü H2O ve 1 /2 O2′ye parçalayabilir. Enzimin etki ettiği bileşiğe “Substrat” denir; bu durumda hidrojen peroksit katalazın substratıdır. Enzimin saniyede etki ettiği substrat molekül sayışma Enzimin Etkinlik Değeri = Turnover Sayışı denir. Bu O C°’de katalaz enzimi için 5.000.000 dür. Bazı enzimler tepkimelerde yan ürün olarak vücutta H2O2 meydana getirdiğinden ve bu da vücut için zehirli olduğundan, katalaz enzimi onları sürekli parçalayarak hücreleri korur. Bir molekül katalaz enziminin parçaladığı H2O2′i demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir. Ya da mol başına aktivasyon enerjisi için 18.000 kalori vermek gerekir. Kolloyidal platin bu aktivasyon enerjisini 11.700 Kal./Mol.’a, katalaz enzimi de 5500 Kal./Mol.’a düşürür. Bazı enzimler çok özgüldür; yalnız bir substrata etki eder. örneğin, üreaz yalnız üreye etki ederek onu amonyak ve CO2′de parçalar. Halbuki bazıları çeşitli substratlara etki eder; dolayısıyla daha az özgüldürler, örneğin peroksidaz başta hidrojen peroksit olmak üzere birçok bileşiğe etki eder. Bazı enzimler yalnız bazı bağlar için özgüldür, örneğin pankreastan salgılanan lipaz, yağlardaki ester bağlarına etki eder.

    Kuramsal olarak enzimli tepkimeler dönüşlüdür; enzim, tepkimenin yönünü değil dengenin oranım saptar. Tipik örnek, lipazın yağı parçalaması; fakat aynı zamanda gliserin ile yağ asitlerini birleştirmesidir. Ortamda sadece yağ asidi ya da sadece gliserin ile yağ asitlerinin birleşimi varsa denge ona göre, Yağ ——-> gliserin + 3 yağ asidi şeklinde olur. Denge noktası, yani tepkimenin hangi yöne gideceği termodinamik yasalanna göre belirlenir. Çünkü denge bir tarata doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır.

    Enerjiye gereksinim gösteren tepkimelerin, enerji meydana getiren tepkimelerle aynı zamanda meydana gelmesi gerekir ya da enerji herhangi bir şekilde önceden depo edilmelidir. Canlı bünyesinde enerji depo etme, fosfor esterleri şeklinde olur. Yaşamsal işlevlerin yürütülmesinde ATP (adenozin trifosfat) en önemlilerindendir; bu bileşik batarya gibi görev yapar.

    Enzimler hücrede bir takım ‘team’ halinde çalışır; birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratını yapar, örneğin, amilaz enzimi nişastayı iki zincirli maltoza, maltaz enzimi ise maltozu tek zincirli glikoza çevirir. Bir seri enzim aracılığıyla (11 kadar), daha sonra göreceğimiz gibi, glikoz da laktik aside çevrilir vs.

    Enzimlerin Yapısı

    Tüm enzim proteinleri genler tarafından şifrelenir. Dolayısıyla amino asit dizilimi kendine özgüdür (bir gen-bir enzim kuralını hatırlayınız). Bazı enzimler (pepsin ve üreaz gibi) yalnız proteinden oluşmuştur. Fakat diğer çoğunluğu iki farklı kısımdan meydana gelmiştir. 
    Bunlar:
    a) Protein Kısmı (enzimin apoenzim kısmı): Bu kısım enzimin hangi maddeye etki edeceğini saptar.

    b) Koenzîm Kısmı: Organik ya da inorganik, çok defa fosfattan meydana gelmiş, protein kısmına göre çok daha küçük moleküllü bir kısmıdır. Enzimde işlev gören ve esas iş yapan kısım bu kısımdır. Koenzim kısmı genellikle protein kısmından ayrılabilir ve analizlerinde birçok vitamini bünyesinde bulundurduğu (thiamin, niacin, riboflavin vs.) görülmüştür. Buradan şu genelleştirmeyi yapabiliriz: Bütün vitaminler hücrede enzimlerin koenzim kısmı olarak ödev görürler. Ne koenzim ne de apoenzim kısmı yalnız başına etkindir. Bazı enzimler ortama yalnız belirli iyonlar eklendiğinde etkindirler, örneğin bazı enzim zincirine ancak Mg++ iyonu eklenince glikozu laktik aside çevirebilir. Tükrükteki amilaz nişastayı yalnız Cl iyonlarının bulunduğu ortamda parçalayabilir. Canlı bünyesinde bulunan eser elementler, Mn, Cu, Zn, Fe ve diğer elementler bu enzimatik işlevlerde aktivatör olarak kullanılır. Bazen enzimin iş görebilmesi için bir metal iyonuna gereksinim vardır. Yani koenzim kısmı metal iyonu ise (Ca++, K++ Mg+, Zn++) buna “Kofaktör” denir. Enzimin etkinlik göstermesi için gereksinme duyduğu organik moleküllere “K o e n z i m” denir. Bazı durumlarda koenzim kısmı apoenzim kısmına kuvvetlice (kovalent) bağlanmıştır; bu sıkı bağlanan kısma “Prostetik Grup”; prostetik grupla apoenzim kısmının her ikisine birden de “Holoenzim” denir. Koenzimlerden önemli olanların bazılarını hücre metabolizmasında göreceğiz.

    Enzimlerin bir kısmı sitoplazmaya serbestçe dağılmış olarak, diğer bir kısmı da hücredeki bazı yapılara sıkıca bağlanmış olarak bulunur. Laktik asit, amino asit ve yağ asitlerinden türeyen maddeleri karbondioksit ve suya kadar parçalayan solunum enzimleri, mitokondri zarlarının yapışma katılır. Keza ribozomların işlevsel bütünlüğüne katılan enzimler de bu tiptir. Dokulardaki enzimler değişik yöntemlerle saptanabilir.

    Enzimlerin Sınıflandırılması

    Her enzimin 4 rakamlı bir numarası vardır, örneğin, 3.6.1.3. “ATP fosfohidrolaz” da birinci numara sınıfını, ikinci numara alt sınıfını, üçüncü numara grubunu, dördüncü numara da kendine özgü sıra numarasını) verir. Buna göre enzim sınıfları şunlardır:

    1. Oksidoredüktazlar: Redoks tepkimelerini katalizler.
    a) Dehidrogenazlar: elektron
     kazandırıcı tepkimeleri etkilerler.
    b) Oksidazlar: Elektron kaybeden tepkimeleri etkilerler.
    c) Redüktazlar: Substratı bir redüktör aracılığıyla indirgeyen enzimlere denir. örneğin asetaldehit redüktaz, asetaldehiti alkole redükler.
    d) Transhidrogenazlar: Bir molekülden diğerine hidrojen taşıyarak onu redüklerler.
    e)Hidroksilazlar: Substratlarına bir hidroksil ya da su molekülü katan enzimlere denir, örneğin, fenilalanin hidroksilaz bir hidroksil grubunu fenilalanine ekleyerek onu tirozine dönüştürür.

    2.Transferaz Enzimler: Hidrojenin dışında bir atomun veya atom grubunun (metil, karboksil, glikozil, amino, fosfat grupları) bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
    Dekarboksilazlar: Karboksilik asitlerden CO2 çıkmasını sağlarlar.

    3. Hidrolaz Enzimler: Bir molekül su sokmak suretiyle ya da su molekülü aracılığıyla moleküllerin yıkılmasını sağlayan enzimlerdir. Ester, peptit, asitanhidrit ve glikozidik bağlarına etki ederler.
    a) Esterazlar: Ester bağım yıkan enzimlerdir (lipaz, ribonükleaz, fosfataz, pirofosfataz, glikozidaz).
    b) Proteazlar: Peptit bağım yıkan ezimlerdir (proteinaz).

    4. Liazlar: Su molekülü çıkarmadan molekülleri yıkan enzimlerdir, örneğin C-C bağı, aldolaz ve dekarboksilazla yıkılır. Keza C-0 ve C-N bağım yıkanlar da vardır.

    5. izomerazlar: Molekül içinde değişiklik yaparak onun uzayda dizilişin! değiştiren enzimlerdir. Örneğin razemaz, epimeraz.

    6. Ligazlar (Sentetazlar): Enerji kullanarak substrat moleküllerinin birbirine bağlanmasını; örneğin amino asitlerin ve yağ asitlerinin aktifleşmesini sağlarlar.

    Enzimlerin Çalışma Mekanizması

    Daha önce de değindiğimiz gibi enzimin hangi substratla çalışılacağını saptayan kısmı apoenzim kısmıdır. Demek ki apoenzim kısmıyla substrat arasında bir ilişki vardır. Alman kimyacısı EMIL FISCHER tarafından bunun kilit anahtar uyumu gibi olacağı savunulmuştur. Koenzim kısmı daha çok kimyasal bağa yakın olarak işlev gösterir, örneğin ester bağlarını parçalar vs. öyle anlaşılıyor ki enzimin apoenzim kısmı bir ya da birkaç yerinden (aktif bölgelerden) substrat molekülüne yapışıyor ya da bağlanıyor (yani bir enzim-substrat kompleksi oluşturuyor) ve bu arada koenzim kısmı substrat üzerindeki bağlarla gerçek anlamda birleşmeye veya bağlanmaya giderek onu parçalıyor. Elinde kazması olan bir yol işçisi, kazacağı yeri kendisi saptamasına karşın (apoenzim kısmı), kazma işlemini yapan kazmanın kendisidir (koenzim kısmı). Enzimlerde kural aynıdır. Enzimlerin kimyasal yapıları, özellikle üçüncül yapıları tam olarak bilinmediğinden (ilk yapışı açıklanan enzim ribonukleaz, 124 amino asitten meydana gelmiştir) çalışma mekanizmaları da hala tam anlamıyla açıklığa kavuşturulamamıştır.

    Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Faktörler

    Sıcaklık
    Sıcaklık 10 °C yükseldiğinde tepkime hızı iki misli artar; yani tepkime hızının yükselmesi, sıcaklıkla doğru orantılıdır. Fakat belirli bir noktadan itibaren düşmeye başlar ve tamamen durur. En iyi çalışabileceği sıcaklığa Optimum Sıcaklık denir. Yüksek sıcaklıklarda enzimler etkisizdirler (genellikle 55-60 °C’de). Bazı ılıcalarda yosunlar 80 °C’de yaşabilirler; fakat bunun üzerindeki sıcaklıklarda enzimleri tamamen koagüle olur ve bir daha etkili hale geçemez. Optimum noktanın biraz üzerinde enzimler etkisiz olmasına karşın, sıcaklık düşünce tekrar etkili hale geçebilirler. Fakat bu sıcaklığın devamı ya da sıcaklığın biraz daha yükselmesi enzimlerin etkinliğini sonsuz olarak ortadan kaldırır. Enzimlerin etkisiz hale geçmeleri ile proteinlerin koagüle olması arasında büyük bir ilişkinin olması, onların, büyük bir kısminin proteinlerden yapıldığım kanıtlar. Doğal olarak enzimler, proteinlerin bir kısmı gibi üçüncül yapıya sahiptir veya en azından moleküllerinin bir kısmı bu yapıdadır. Fakat yüksek sıcaklıklarda bu helozonik ya da üçüncül yapı parçalandığından ya da birbiri üzerine yığıldığından, protein koagüle olur ve enzim etkisiz hale geçer (sütün kaynatılmasında, bakteri enzimlerinin etkisiz hale geçmesi ile ekşime önlenir; bu yoldan teknikte büyük ölçüde yararlanılır; konserve vs. yapımında). Düşük sıcaklıklar enzimin etkinliğini azaltır. 0°C’de enzim ya hiç ya da pek az işlev gösterir; fakat soğuğun enzimin yapışım bozduğu görülmemiştir. Sıcaklık eski hale döndüğünde etkinlik yine başlar (dondurmak suretiyle besin maddelerinin saklanması, yine enzimlerin etkisiz hale geçirilmesiyle sağlanır), insan vücudunda, daha doğrusu sabit sıcaklıklı hayvanlardaki enzimler çoğunluk 37°C’de optimum etkindirler. Daha yüksek sıcaklıklarda (çocuklarda 42, yetişkinlerde 41 °C) enzimler etkisizleşirler; çok defa da koagüle olurlar.

    pH
    Enzimler pH değişimine karşı çok duyarlıdırlar. Genellikle çok fazla asidik ve alkalik ortamda etkisizdirler. Bazı hallerde enzimler en yüksek etkinliği belirli bir pH derecesinde gösterirler. Bu pH derecesine “Optimum pH” denir. Örneğin, proteini parçalayan pepsin, midenin 2 pH’lık asidik ortamında maksimum çalışır; buna zıt olarak pankreastan salgılanan ve yine protein sindiriminde rol alan tripsin, ancak 8,5 pH’de optimum olarak çalışabilir. pH’la ilgili olmasının nedeni, yapılarında proteinleri taşımalarındandır. Ola ki, pH’a bağlı olarak protein molekülü üzerinde çeşitli elektrik yüklenmeleri ve buna bağlı olarak dış yüz şekli (üçüncül yapı) meydana gelmekte ve substratla-enzim uyuşmasını sağlamaktadır. Belki de bu elektrik yüklenmesi enzim-substrat arasındaki çekiciliği artırmaktadır. Kuvvetli asitler ve bazlar enzimleri koagüle ederler.

    Enzim /Substrat Derişimi
    Eğer pH ve sıcaklık sabit tutulursa, enzim/substrat derişimi arasındaki orana bağlı olarak bir tepkime hızı görülür. Substratın ya da enzimin fazla olması bu hızı değişik şekillerde etkileyebilir. Bol substrat bulunan bir ortama eklenecek enzim, son ürünün miktarım artıracaktır.

    Diğer Kimyasal Maddeler ve Suyun Etkisi
    Birçok kimyasal madde enzimleri etkisiz hale getirir; örneğin, siyanit, solunumda önemli rol oynayan sitokrom oksidaz enzimin! etkileyerek inhibe eder (Şekil 2.15/c). Ölüm meydana gelebilir. Florit, glikozu laktik aside çeviren enzim kademele-rine etki eder. Hatta enzimin bizzat kendisi zehir etkisi yapabilir; örneğin, 1 mg. kristal tripsin, farenin damarına enjekte edilirse ölüm meydana gelir. Bazı yılan, arı ve akrep zehirleri de enzimatik etki göstererek kan hücrelerin! ya da diğer dokuları tahrip ederler.

    Enzimlerin büyük bir kısmı işlevlerini su içerisinde gösterdiklerinden, suyun miktarı da enzim işlevinde etken bir koşuldur. Genellikle % 15′in altında su içeren ortamlarda, enzimler işlev göstermezler. Reçel ve pekmez yapımında bu faktör önemlidir. Sulandırılan reçelin, balın ya da pekmezin vs.’nin mayalanması ve ekşi-mesi bu yüzdendir. Hatta tahıl alımlarında su oranının % 15′in altında istenmesi de bu nedene dayanır.

    Enzimler

    Enzimler, canlı dokuların bileşiminde az miktarda bulunan, fakat çok önemli rolleri olan organik katalizörlerdir.Yapılarını esas olarak proteinler oluşturduğu için, enzimlere metabolik proteinler de denmektedir.Canlı hücrenin bütün fonksiyonları enzimlerle sağlandığından ; yaşama, bir anlamda birbirini izleyen enzimatik tepkimeler bütünü de denilebilir.O halde,enzimler olmasaydı biyokimyasal değişmelerin hemen hepsi yaşa hızını ayak uyduramaz başka bir değişle canlılık olmazdı.
    Bir biyolojik sistemde meydana gelen tepkimeleri ,laboratuarda oluşturmak istersek,karşımıza çok yüksek sıcaklık , basınç gibi birtakım fizikokimyasal yöntemlerin uygulanması gibi sorunlar ortaya çıkar. Bu fizikokimyasal yöntemlerin uygulanması halinde bile,reaksiyonların birçoğu izlenemeyecek derecede yavaş seyreder. Oysa ki biyolojik sistemlerde bu tepkimeler öylesine kolay ve hızlı olmaktadır ki; örneğin karbonhidrat ,protein ve yağlar ancak derişik asit, ya da bazik çözeltilerde kaynatılarak hidroliz edilmesine karşın; bu maddeler, sindirim sisteminde çok daha yumuşak koşullarda ve 370C hidroliz olabilmektedir. O halde biyolojik sistemlerde tepkimelerin kolay ve hızlı oluşmasına destek veren ya da aracı olan birtakım yapıların olması gerekir. İşte bu işlevleri yürüten organik maddeler enzim adı verilen biyolojik katalizörlerdir. Enzimler reaksiyonları hızlandıran ve reaksiyon sonunda değişmeden çıkan maddelerdir. Katalizörlerin çok azı dahi çok iş görür ve bu moleküller tekrar tekrar kullanılabilir. Katalizörler reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürerek vücut sıcaklığında meydana gelmesini sağlar.

    Su da önemli bir katalizördür. H+ ve Cl– kuru ortamda birleşmezler; sulu ortamda ise patlayarak birleşirler. Demir, platin, nikel, palladyum da endüstride katalizör olarak kullanılır (pamuk yağının doyurulması). Her kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için bir enerji engeli vardır. Hatta enerji veren tepkimelerin dahil başlayabilmesi için belirli bir enerjinin verilmesi gerekir. Bu enerjiye “aktivasyon enerjisi” denir.

    Aktivasyon enerjisi, moleküllerin enerjisini yükselterek tepkimeye girmesini sağlar. Bu çoğunlukla ısıtma ile gerçekleşir. Ancak unutmamak gerekir ki, organizmaların ısıya karşı dayanma güçleri sınırlıdır. Canlı hücrelerde aktivasyon enerjisinin düşürülmesi, yüksek ısı kullanılarak gerçekleştirilemez. Aktivasyon enerjisinin düşürülmesinde katalizörler kullanılır.

    1.Enzimlerin Sınıflandırılması

    Önceleri enzimlerin birçoğu, sadece substrat isimlerine göre “az” eki ilave edilerek tek grupta toplanırdı. Günümüzde ise 2000’den fazla farklı enzimin bilinmesi, böyle bir sınıflandırmayı yetersiz kılmaktadır. Bu sebeple, uluslar arası bilimsel sınıflandırma sistemine gidilmiştir. Bu sisteme göre; bir enzim ECS x.x.x.x şeklinde bir numara almaktadır. Örneğin, glikoz transferaz enziminin tanımlanması “ECS 2.7.1.1” şeklinde yapılmaktadır. İsmin sonundaki “az” eki enzim olduğunu;
    ·“2” transferaz olduğunu;
    ·“7” fosfotranferaz olduğunu;
    ·“1” hidroksil grup taşıdığını;
    ·“1” bir fosfat grubunu D-glikoza verdiğini ifade eder.
    Bu sistem, bütün enzimleri 6 grupta toplamakta ve bu gruplar da kendi içlerinde alt gruplara ayrılmaktadır.

    Enzim sınıfları aşağıda belirtildiği gibidir.

    Enzimlerin Sınıflandırılması
    Sınıf
    Fonksiyonu
    Oksido-redüktazlar
    Elektron transferi yapan enzimlerdir. Yani oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını(redoks tepkimelerini) katalizler.
    (A) redükte+ (B) redükte (A) okside +(B) redükte

    Transferazlar
    Grup transferi yapan reaksiyonları katalizleyen enzimlerdir. Hidrojen dışında herhangi bir atom veya atom grubunun (metil, karboksil, amino, fosfat grupları), bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
    AX+B A+BX
    Hidrolazlar
    Su moleküllerini kullanarak kompleks moleküllerin bağlarını parçalayan enzimlerdir (sindirim reaksiyonları).
    Liazlar
    Bir molekülden su molekülü çıkarmadan bir grubu koparan enzimlerdir. Örneğin C-C bağı al dolaz veya karboksilaz enzimleriyle yıkılabilir. Ayrıca,C-O ve C-N bağını yıkan enzimler de bu gruba girerler.
    İzomerazlar
    İzomerik grupları vermek üzere, molekül içi grup transferi yapan enzimlerdir.
    Ligazlar
    ATP yıkımı ile dehidrasyon reaksiyonlarını katalizleyen enzimlerdir. Enerji kullanarak substrat moleküllerinin birbirine bağlanmasını; örneğin aminoasitlerin ve yağ asitlerinin aktifleşmesini sağlarlar.

    Enzim çeşitleri ve fonksiyonları tablosu

    2.Enzimlerin Yapısı

    Enzimler basit ve bileşik yapılı olmak üzere iki gruba ayrılır. Basit yapılı enzimler (üreaz ve pepsin gibi) sadece proteinden ve yardımcı kısımlardan meydana gelir.

    a) Protein Kısım
    Yalnızca proteinden meydana gelen bu kısım enzimlerin çok çeşitli olmasını ve enzimin hangi maddeye etki edeceğini belirler. Sindirim enzimleri gibi basit enzimler yalnızca proteinden oluşmaktadır.

    b) Yardımcı Kısım 
    Yardımcı kısım, organik veya inorganik moleküllerden meydana gelir. Koenzimleri oluşturan organik moleküller genellikle B grubu vitaminler, NAD, FAD ve sitokromlardır. İnorganik moleküllere ise “kofaktörler” denir. Bunlara örnek olarak da Ca++,Mg++,Zn++,K+ gibi elementleri verebiliriz.
    Yardımcı kısım, bileşik enzimlerin etkinlik gösterebilmesi için mutlaka gereklidir. Enzimin esas iş yapan kısmı olup, moleküllerin bağlarına etki eder (parçalama- birleştirme gibi). Ne protein kısmı, ne de yardımcı kısım ayrı ayrı etkili olamazlar. Yani bileşik enzimin çalışabilmesi için iki kısmın da bir arada bulunması gerekir. Apoenzimle yardımcı kısmın meydana getirdiği yapıya “holoenzim” denir. Apoenzime sıkıca bağlanan protein yapıda olmayan tüm yardımcı kısımlara da “prostetik grup” denir.
    Bir apoenzim daima bir koenzim veya kofaktörle çalışabilmesine rağmen, aynı koenzim veya kofaktör bir çok apoenzimle çalışabilir.

    3.Enzimlerin Özellikleri

    ·Etki ettiği maddenin sonuna “az” eki getirilerek, ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örnek olarak kitine etki eden kitinaz enzimin, verebiliriz.
    ·Enzimler reaksiyonları başlatmazlar, başlamış reaksiyonları hızlandırırlar. Reaksiyonları başlatan ise aktivasyon enerjisidir.
    ·Enzimler, hücre içinde sentezlenirler; hücre içi ve hücre dışı ortamlarda çalışırlar.
    ·Enzimler etkilerini maddenin dış yüzeyinden başlatırlar; maddelerin yüzeyi ne kadar geniş olursa etkinlikleri o kadar hızlı olur. Örneğin, kıyılmış ete enzimin etkisi aynı miktarda parça etten daha hızlıdır.
    ·Enzimlerin etkinlikleri son derece hızlıdır. Örneğin sığır karaciğerinden elde edilen katalaz enzimi, bir saniyede 00C de 5,000,000 H2O2 (hidrojen peroksit) molekülünü parçalayabilir. Enzimin etkinlik değeri (=turnover sayısı); enzimin saniyede etki ettiği substrat sayısıyla belirlenir. Bu 00C de katalaz enzimi için 5,000,000’dir. Katalaz enziminin parçaladığı H2O2 ‘yi demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir.
    ·Enzimler genellikle spesifik olup, her enzim belli bir reaksiyonu katalizler. Enzimin etki ettiği maddeye “substrat” denir. Etkilenen madde enzimin yüzeyine anahtarın kilite uyması gibi yapı bakımından uygunluk gösterir. Reaksiyon sonunda çıkan madde üründür. Enzimler reaksiyon sonunda değişmeden çıkar ve aynı reaksiyon için tekrar tekrar kullanılabilirler.

    Enzim substrat arasında ilişki anahtar ve kilit modeline benzetilmesine rağmen enzimin aktif bölgesinin sabit bir yapısı olmadığı bazı moleküller için şekil değişikliklerine uğradığı belirlenmiştir. Şekil 4’degösterildiği substratlar enzimin aktif bölgesine tutunduklarında enzimle substrat arasında zayıf bağlar oluşur ve enzimin şekli değişir. Bu değişiklik substratla enzim arasındaki uyumu, bağlanma isteğini ve kuvvetini artırır. Reaksiyon sona erdiğinde enzim herhangi bir değişikliğe uğramaksızın açığa çıkar. Bu şekilde enzimin substratın durumuna göre şeklini ayarlamasına induced-fit hipotezi denmektedir.

    ·Enzimler takım halinde çalışırlar. Birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratı (etkilediği madde) olabilir. Örneğin amilaz enzimi nişastayı iki glikozlu maltoza, maltaz enzimi de maltozu glikoza parçalar. Glikoz da bir seri enzim aracılığı ile laktik aside dönüştürülür. Yani, reaksiyonların her basamağında ayrı bir enzim görev alır.

    Yukarıdaki reaksiyonlar dizisinde E3 bozulursa ürün oluşmaz. Ürünün oluşabilmesi için ortama E3 ilave edilmelidir.

    ·Enzim tepkimeleri çift yönlü olup, moleküllerin parçalanmasını veya birleşmesini sağlarla. Enzimler, tepkimenin yönünü değil, dengenin oranını belirler. Örneğin lipaz yağı parçalayabildiği gibi; aynı zamanda gliserinle yağ asidinin birleşmesini de sağlar.

    Denge noktası; yani, tepkimenin hangi yöne gideceği “termodinamik yasalarına” göre belirlenir. Çünkü denge bir tarafa doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır. Dengenin yönünü belirleyen faktörleri; konsantrasyon, gerekli ısı ve basınç şeklinde sıralayabiliriz.
    ·Enzimlerin protein kısmı ribozomlarda sentezlenir. Eğer DNA’nın enzimi sentezleten bölümü bozulursa (mutasyon) ilgili enzim yapılamaz. Sonuçta enzimin etkilediği reaksiyon gerçekleşmediği için hücre, ölüme dahi gidebilir.

    4.Enzimlerin Çalışmasını Etkileyen Faktörler

    Protein yapıda olan enzimlerin çalışmasını etkileyen birçok faktör bulunur.

    a) Enzim Konsantrasyonu 

    Ortamda yeterli miktarda substrat var ise; reaksiyonun hızı, enzim konsantrasyonu ile doğru orantılı olarak artar.
    b)Substrat Konsantrasyonu

    Ortamda yeterli miktarda enzim bulunduğu durumda, substrat miktarını artırmaya devam ettiğimiz taktirde bir müddet sonra reaksiyonun hızı sabitleşir. Çünkü, ortamda bulunan enzimlerin tümü substratlarla reaksiyona girmiş olur.

    c)Sıcaklık

    Enzim reaksiyonları vücut sıcaklığında hızlıdır. Sıcaklığın düşmesi reaksiyonu yavaşlatır, ancak, enzimlerin yapısına tesir etmez. Sıcaklık yükseldikçe reaksiyonlar hızlanır, sıcaklığın belli bir dereceden (45-55 0C) sonra artması, enzimlerin yapısını bozacağından reaksiyon durur. Çünkü enzimler protein yapısında olduğundan yüksek sıcaklığa dayanamazlar.

    d)Ortam pH’sı
    Her enzimin en iyi çalıştığı bir pH aralığı vardır. Bu aralık genellikle nötr’e yakın değerlerdir. Ancak asidik veya bazik ortamlarda çalışan enzimler de vardır. Örneğin pepsin enzimin en iyi çalıştığı pH 1,2’dir. Düşük ve yüksek pH dereceleri enzimlerin çalışmasını engeller. Daha önce de açıkladığımız gibi pH; ortamın asidik, nötr veya bazik olmasını ifade eder.

    e)Ortamdaki su miktarı 

    Enzimler sulu ortamda etkili olup, genellikle su miktarının %18’in altında olduğu ortamlarda çalışmaz. Reçel ve pekmez yapımını buna örnek olarak verebiliriz. Bal ve pekmezin sulandırınca ekşimelerinin sebebi enzimlerin aktif hale geçmesinden ileri gelir.

    f)İnhibitörler (engelleyiciler)

    Enzim reaksiyonlarını yavaşlatan veya engelleyen maddelere inhibitörler denir. Substratlara çok benzeyen bu maddeler enzimlerle birleşerek, enzimi etkisiz hale getirirler. Bazı inhibitörler ise, enzimlerle birleşip enzimin parçalanmasına neden olurlar. Antibiyotiklerin vücuttaki etki mekanizması bu sisteme göre işler. Bazı maddeler ise, enzimin substratını veya aktif maddesini bozar. Bunlara örnek olarak bazı ilaçları (antibiyotikler), bazı zehirleri (yılan, akrep, arı zehiri, siyanür, arsenik), zirai ilaçlar ve ağır metalleri (kurşun, bakır ve civa) verebiliriz.

    g)Aktivatörler (Aktifleştiriciler) 

    Enzimler reaksiyonlarını hızlandıran maddelere “aktivatör” denir. Özellikle mangan, nikel, klor ve magnezyum iyonları enzimlerin etkinliğini artırır. Bazı aktivatörler, enzimin substratı ile birleşmesini kolaylaştırırken, bazıları enzimin aktif yüzeyini daha da aktif hale getirerek reaksiyon hızını artırırlar. Yine panzehirler, enzime bağlanmış olan zehiri kendine bağlayarak enzimin serbest kalmasını ve enzimatik reaksiyonların normal seyrinde devam etmesini sağlar. Yani aktivatörler enzim aktivitesini artıran inorganik veya organik maddelerdir (H2S,KCN ve sistein gibi).

    5.Enzim İşlevinin Düzenlenmesi

    Hücrelerdeki bütün reaksiyonları katalizleyen enzimlerin aktivitesi ve miktarı, hücre ihtiyacına göre düzenlenmek zorundadır. Bu düzenleme hem tek hücrelilerde hem de çok hücrelilerde görülmektedir. Dolayısıyla canlıda bu şekilde madde ve enerjinin ekonomik olarak kullanımı sağlanır. Canlılarda bu düzenleme ilkesine benzerlik gösterir.
    Her organizmanın belirli hücrelerde belirli proteinler sentezler. Örneğin hemoglobin ancak alyuvarlarda,sindirim enzimleri (tripsin,pepsin,amilaz) ancak belirli bezlerde sentezlenmektedir.bu şekilde hem madde, hem de enerji ekonomik bir şekilde kullanılmış olur.
    Enzim işlevlerin düzenlenmesi aşağıdaki gibi birkaç madde halinde özetlenebilir.

    ·Enzimlerin bazıları oluştukları yerde zararlı etki yaptıklarında, hücre bir ‘inhibisyon ‘ (engelleme) mekanizması geliştirir. Örneğin; tripsin, pankreas hücrelerinde oluştuğu zaman inaktif tiripsinojen şeklindedir. Böylece inaktif tiripsinojen pankreasın yapısını bozmaz.tiripsonejen ancak duedenumda (oniki parmak bağırsağı ) enterokinaz enziminin etkisiyle aktif tripsin haline dönüşür. Dikkat edilirse bu düzenlemede enzim aktivitesi , mevcut enzimlere yeni bir grubun elenmesiyle sağlanır.
    ·Enzimatik reaksiyonlar dizisi sonucu oluşan son ürünler ,belli bir konsantrasyonu erişince enzim faaliyetinin durması gerekir. Bu sırada feed-back ( geri besleme) mekanizması devreye girer (şekil-4.18). buna göre reaksiyonlar sonucu oluşan son ürün, metabolik yolun ilk enzimi ile gevşek olarak bağlanarak enzimin faaliyeti baskılanır.bu şekilde hücrede madde yığılmasının önüne geçilmiş olur.

    ·Eğer bir hücrede enzimlerin katalizlediği olay sonucu oluşacak maddeye daha fazla ihtiyaç varsa o zaman gerekli enzimlerin bir miktar daha sentezler.bu olaylar hormonlar sayesinde gerçekleşir.

    KOENZİMLER

    Bazı enzimlerin saf protein molekülleri olup, yapısında aminoasitten başka bir grup bulunmadığını (basit enzim), bazılarının ise aktivite gösterebilmesi için kofaktör adını verdiğimiz inorganik metal iyonlarına veya koenzim denilen kompleks organik moleküllere ihtiyaç duyduğunu öğrenmiştiniz. Koenzim ve kofaktörler reaksiyon esnasında geçici olarak bağlandığı halde, bazı bazı enzimlerde bu gruplar devamlı olarak kovalent bağları ile bağlı olarak bulunurlar.
    Koenzimlerin temelinde b-grubu vitaminleri oluşturur. Bunlar içinde en önemlileri şunlardır.

    ·Tiamin Pirofosfat (TPP): yapında vitamin-B,olarak bilinen tiamin bulunur.TPP çeşitli reaksiyonlarda ara taşıyıcı olarak rol oynar.Örneğin ,pirüvat dekarboksilaz reaksiyonlarında asetaldehit taşıyıcısıdır.
    ·Flavin Adenin dinükleotitler (FAD): Yapısında B2 vitamini olarak bilinen riboflavin bulunur.flavin mononükleotit (FMN)ve flavin adenin dinükleotid(FAD),bu gruptaki öneli koenzimdir. Bu koenzimlerde NAD gibi oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarında iş görür ve krebs çemberinde substratlardan hidrojen çeker.
    ·Nikotinamid Adenin Dinükleotid (NAD) ve Nikotinamid Adenin Dinükleotid Fosfat (NADP) : Bu koenzimler oksidasyon ve redüksiyon reaksiyonlarda iş görürler. Bunlardan NAD ,hücre solunumda görev alırken ,NADP fotosentez reaksiyonlarında çalışır.(Şekil 4.19)
    ·Koenzim A (CoA) :Koenzim A pentotetik asitten oluşur.(B vitamini türevi).CoA: protein ,yağ ve karbonhidratların parçalanması sonucu açığa çıkan asetik asiti krebs çemberine taşır. (asetik-CoA). Bu molekül, daha sonra asetik asitten ayrılarak tekrar aynı işi yapar. Asetik asit ise krebs reaksiyonunda CO2 ve H2O ‘ya kadar parçalanır.
    ·Piridoksin Fosfat : yapısında B6 vitamini olarak bilinen piridoksin bulunur.aminoasitlerin metabolizma reaksiyonlarında enzimlere bağlı olarak çalışır.
    ·Biotin: Enzimatik karboksiyon reaksiyonlarında (COOH)karboksil grubunun ara taşıyıcısı olarak görev yapar.

    ·Folik Asit: Karbonla alkil grubu taşıyıcısı olarak iş görür.
    ·Koenzim B12 : Ana bileşeni B12 vitamini olup ,metil grubu transfer eden enzim reaksiyonlarına katılır.

    ENZİM ARAŞTIRMALARI


    Enzimlerin insanlar tarafından endüstriyel alanda kullanılmaları çok eski devirlere kadar uzanmaktadır. İlk çağlardan beri üretildiği bilinen ekmek, yoğurt,şarap, peynir gibi gıda maddelerinin üretiminde, incir bitkisinden elde edilen sıvı ile sütten peynir yapıldığını bildirmiştir. Daha sonra bu sıvıda ‘fisin’ adı verilen bir enzim olduğu bulunmuştur.

    ·Enzimler hakkındaki ilk bilgiler 1570’li yıllarda elde edilmiştir.pasteur ve liebing gibi birçok ünlü araştırmacının katkıları ile enzimler hakkında pekçok temel bilgi sağlanmıştır.
    ·1838 yılında alman kimyacı berjeıius, reaksiyon hızı üzerine etki yapan maddelere ‘katalizör veya katalizatör’ adını vermiştir.
    ·1838’de gagnrard ve schav adlı iki bilgin, birbirinden habersiz olarak fermantasyon olayını incelemiş ve bu olayın maya adı verilen bazı mikro organizmalar aracılığıyla meydana geldiğini açıklamıştır.
    ·1879’da Kühne ,biyolajik reaksiyon hızlarına etki eden maddeleri ayırt etmek için yunanca mayada bulunan anlamına gelen ‘enzim’ kelimesini önermiştir.
    ·1883 ‘ de poyen veperşon nişastanın çözünürleştirilmesinde malt özütü içinde bulunan ‘diastaz enziminin’ etkin olduğunu belirlemiştir.
    ·18852de blumenthal , peynir yapımında kullanılmak üzere ,ilk kez rennin enziminin özütünü , teknolojik boyutlarda üretmeyi başarmıştır.
    ·1897’de büchner ,maya hücrelerinden bazı enzimleri ayırmayı başararak , yeni bir araştırma alanı açmıştır.
    ·1915’te rahm ,lipaz ve proteaz enzimlerinin çamaşır yıkama sularına katılarak ,çok etken bir temizleyici olarak kullanılabiceğini göstermiştir.
    ·1926 ‘da james B.Summer ,ilk kez üreaz enziminin kristallerini elde ederek ,molekülün büyük bir kısmının protein olduğunu göstermiştir..
    ·1930’da ise Northrop ,kuintz,herriott ve amson gibi bilginlerden oluşan bilim adamı grubu sırası ile pepsin ,tripsin ,kimotripsin ve karboksipeptinaz enzimlerini kristalize etmeyi başarmıştır.
    ·1930 ‘arda 80 adet enzim tanınırken , 1968’lerde bu rakam 1300 ‘e 1982 ‘de 2000’e yükselmiştir. Günümüzde ise 25000 enzimin olduğu bilinmektedir ve yine enzimlerle ilgili çalışmalar süratle devam etmektedir.

    ENZİMLERİN UYGULAMA ALANLARI

    [IMG]file:///C:/DOCUME%7E1/erdem/LOCALS%7E1/Temp/msohtml1/01/clip_image005.gif[/IMG] Zamanında enzimler genelde endüstri, klinik, tıp ve eczacılık gibi alanlarda kullanılmaktadır. Enzimler ;bitkisel, hayvansal kaynaklardan ve mikro organizmalardan elde edilmektedir. Örneğin proteini parçalayan enzimlerden olan papain bitkisinden ; fisin.,incir bitkisinden; nişastayı parçalayan alfa-amilaz,çimlenmekte olan arpadan ;tripsin,büyük baş hayvanların pankreaslarından ;pepsin tavuk ve sığırların bazı sindirim lizozim,yumurta akından ;rennin veya proteaz enzimi ,süt emmekte olan buzağıların 4.midesinden endüstriyel ölçmekte üretilmektedir.
    Enzim kaynağı olarak mikroorganizmalar; kolay çoğalabilmeleri , enzim oluşumunun kolay kontrol edilebilmesi gibi nedenlerden dolayı potansiyel kaynak olarak düşünülürler. Bitkilerden elde edilen proteazların yanında , bakterilerden de proteaz amilazlar ve glikoz-izomeraz gibi endüstriyel öneme sahip enzimler de elde edilmektedir. Ayrıca glikoz oksidiz ,katalaz, lipaz ,laktoz vb. daha birçok enzim küf mantarından elde edilmektedir.
    Bugün tıp ,eczacılık, tarım, hayvancılık, çevre,gıda ,kağıt,tekstil,deterjan vb. birçok alanda enzimler kullanılmaktadır. Son yıllarda biyoteknoloji alanında gelişmelerle elde edilen enzimlerin kullanımının en fazla olduğu alan gıda endüstrisidir.proteazlar ve amilazlar bu alanda en çok kullanılan enzimlerdir. Eczacılıkta da enzimler kullanılmaktadır. Bu alandaki en iyi örneği ,hazım kolaylaştırıcı bazı ilaçların bileşimindeki besinlerimizin temel bileşenlerinden olan proteini parçalayan proteaz ,nişastayı parçalayan selüloz ,yağları parçalayan lipaz ve laktozu parçalayan laktaz enzimlerdir. Enzimlerin eczacılıkta kullanıma bir diğer örnek de penisilin amidan enzimidir.
    Yine enzim kullanımının en fazla olduğu alanlardan biriside deterjan endüstrisidir. Deterjanlar kullanılacakları alana göre bileşimi değişen kompleks karışımlardır. Bazı deterjanlar alkali koşullarda aktivite gösteren alkali-protez (bazik) enzimlerini içerirler,bazı deterjanların yapımında da amilaz ve lipazlar kullanılmaktadır. Bu enzimlerin etkisi ile özellikle protein , yağ ve nişastanın tesiriyle oluşan kirlilik etkisi bir şekilde temizlenir. Deri işlemede ve deri endüstrisinde de enzimlerden yararlanılmaktadır. Bakteriyel protezler,deri dokusu dışındaki proteinlerin ve yağların temizlenmesinde bazı proteazlar
    Deriden kılların ayrılmasında ve derinin yumuşatılmasında kullanılmaktadır. Ayrıca çeşitli selülozlu atıkların karbon kaynağı olarak kullanılmasında ,kalitesiz yağlardan daha kaliteli yağların elde edilmesinde enzimlerden yararlanılmaktadır.
    Yapılan pekçok araştırma sonucunda,enzimlerin kullanım alanları giderek artmaktadır.Özellikle son yıllarda rekombinant-DNA teknolojisine paralel olarak ,yeni ve istenilen özellikteki enzim elde edilmesi mümkün olmaktadır;buna bağlı olarak da enzim kullanımı giderek yaygınlaşacaktır.

    ENZİM YETERSİZLİĞİNE BAĞLI OLARAK ORTAYA ÇIKAN METABOLİK BOZUKLUKLAR


    Canlı da her kimyasal tepkimenin belli bir enzim yardımıyla yürüdüğünü açıklamıştık. İşte herhangi bir enzim doğuştan gelen ve DNA yapısında bir hataya bağlı olan genetik bir nedenle yapılamıyorsa ,yardımcı olduğu tepkime gerçekleşmez. Sonuçta ,enzim yetersizliğinden dolayı anormallikler ortaya çıkar. Enzim hastalıkları en çok akraba evliliklerinden doğan çocuklarında görülür.
    Uzmanlar bozuklukları; protein, karbonhidrat metabolizmaları ile sindirim sisteminde görülen aksamalar olarak belirtmiş ve bu bozuklukların giderilmesi için dikkat edilecek hususları da ;enzimi yetersiz olan besin öğelerinin alınmaması ;veya sınırlaması bunun da normal gelişme ve büyümeyi etkileyecek şekilde olması gerektiği şeklinde açıklamışlardır.
    Özellikle Akdeniz bölgesinde bakla yiyen bazı insanların öldüğü gözlenmiştir. Bunun sebebi ise glikoz-6-fosfat dehidrogenaz enziminin Çukurova yöresinde insanların %8’inde bulunmamasıdır. Bu enzim ,oksijen miktarın ayarlanmasında rol aldığından eksik olan bünyelerde,anti-oksijen taşıyan bir maddenin vücuda girmesi durumunda kan hücreleri hızla ölür. Bu yüzden anti-oksijen taşıyan bakla da bu üzücü olayın ortaya çıkmasına yol açmaktadır.

    Bilim ve Teknik Dergisinden Derlenmiştir.

    Enzim Nedir? Enzimler Hakkında

    ENZİMLER

    Enzimler çok yüksek katalizleme gücüne sahip proteinlerdir;bu sayede metobolizmaya katılan madde moleküllerini etkinleştirirler.Her enzimin katelizleme etkinliği belli bir alttepkene ya da belli bir kimyasal bağa özgüdür;bu etkinlik,hücrelerde ve vücut sıvılarında bulunan ve etkinleştirici ya da engelleyici adıyla anılan maddelerin varlığından önemli ölçüde etkilenir.Bu maddeler de her enzim etkinliği için ayrıdır.
    Proteinli yapılarından dolayı enzimler ısı,ışınım,yüksek basınç,kuvvetli asit ve baz etkisiyle bozunurlar.Aslında her enzimin kendine özgü sıcaklık,iyon tepkimesi (pH) ve basınç koşulları bulunmakla birlikte etkinlik “optimum”u 40 C dolaylarındadır.
    Enzim üretimi genlerin denetimi altında gerçekleşir (bir gen-bir enzim).
    ENZİMLERİN YAPISI
    Enzimlerin varlığı uzun zamandan beri görgül olarak bilinmekle beraber, yapıları ancak yakın zamandan beri bilinmektedir.Kristalleşmiş ilk enzim olan üreaz J.B. Sumner tarafından 1926’da elde edildi.O zamandan beri yaklaşık 400 enzim kristalleştirilmiş ve en az 1000 tanesi belirlenmiştir.
    Enzimlerin hepsi proteindir.Proteazlar gibi bir kısmı etkinliklerini yalnızca proteinli yapılarına borçludur.Bunun tersine, diğerleri proteinli olmayan tamamlayıcı maddelerin varlığını gerektirir:bir metal iyonu ya da koenzim denen karmaşık bir organik molekül.Bu durumda tepkime ancak koenzim ile meydana gelir.Protein yalnızca alttepkenin bağlanmasında işe karışır.
    Koenzimsiz enzimlerde proteinin bir kısmı tepkimeye katılır:ilgili aminoasitler,polipeptit zinciri üzerinde komşu olmayabilirler ama zorunlu olarak üç boyutlu olarak yer almalıdırlar (molekülün ikincil ve üçüncül yapısının katlanması).Alttepken ile temasa geçen aminoasitler bütününe etkin alan denir.Bu alan da ikiye ayrılır:alttepkene zayıf ya da kuvvetli bağlarla bağlanan yere bağlanma alanı,alttepkeni kimyasal tepkimeyi yaptırmak üzere etkileyen yere kataliz alanı denir.
    Bazı enzimler,proenzim ya da zimojen denen ve etkin olmayan öncüler biçiminde salgılanırlar.Bunlar doğal olarak etkinleşirler;örneğin,memelilerin midesinde etkin olmayan enzimsel pepsinojen,mide suyunda önceden var olan pepsin ile etkin pepsine dönüşür.
    ENZİMLERİN ETKİ MEKANİZMASI
    Bu mekanizma öteki katalizörlerinkinin benzeridir.
    ENZİM KİNETİĞİ
    Enzim tepkimesinin hızı,enzim etkisiyle birim zamanda ortaya çıkan ürünün ya da kaybolan alttepkenin miktarıyla ölçülerek hesaplanır.
    Bir enzimin molekülsel etkinliği,optimum koşullarda,bir enzim molekülü tarafından bir dakikada dönüştürülen alttepken moleküllerinin sayısıdır.Aslında etkinlik,çoğu zaman özgül etkinlik biçiminde,yani miligram protein başına enzim birimi sayısı ile ifade edilir.Bir enzim birimi,bir dakikada ve optimum koşullarda bir mikromol alttepkeni dönüştüren enzim miktarıdır.
    ENZİMLERİN ÖZGÜLLÜĞÜ
    Başlıca iki çeşittir.
    1.Alttepkene Karşı Özgüllük.Bir enzim ancak belirli bir alttepkene ya da benzer özellikleri olan alttepkenler ailesine etki edebilir;
    2.Tepkime Özgüllüğü.Bir enzim ancak bir tek tip tepkime (hidroliz,bazı köklerin aktarımı, vb.) yapabilir.
    ENZİMLERİN SINIFLANDIRILMASI
    Başlangıçta bir enzim

    Başlangıçta bir enzim
    ,sonuna –az soneki getirilerek,dönüştürdüğü alttepkenin adıyla anılırdı.1961’den sonra resmi bir sınıflandırma kabul edildi.Buna göre katalizlenen tepkime tipine göre 6 grup ayırt edilmektedir:
    1.Yükseltgeme ve indirgemetepkimelerini katelizleyen oksidoredüktazlar.Bunlar bir vericinin elektronlarını bir alıcıya aktaran enzimlerdir(hidroksilazlar, dehidrojenazlar,sitokromlar, vb.)
    2.İşlevsel bir kimyasal grubun bir molekülünden diğerine aktarılmasını katelizleyen transferazlar.Aktarılan grubun cinsine göre şunlar ayırt edilir: transmetilazlar, transformalilazlar, transasetilazlar, transamilazlar, fosfokinazlar, fosfomütazlar.
    3.Hidroliz tepkimelerini,yani bir molekül su bağlaması ile bir bağ kopması tepkimelerini katelizleyen hidrolazlar.Hidrolizlenen bağın cinsine göre şunlar vardır: esterazlar, lipazlar, osidazlar, proteolitik enzimler.
    4.Bir alttepkenden hareketle ve çift bağ oluşumu yoluyla bir grubun yer değiştirmesini katalizleyen liyazlar(ketonik asit dekarbosilazları,aminoasit dekarboksilazları, aldozlar, vb.)
    5.Moleküllerarası yeniden düzenlenmeleri katalizleyen izomerazlar(rasemazlar
    izomerazlar, mütazlar, vb.)
    6.ATP’yi enerji kaynağı olarak kullanarak bileşim tepkimelerini katelizleyen ligazlar.Böylece, oluşan bağın cinsine göre, amino-asil-tRNA sentetaz, asetil CoA sentetaz, assetil CoA sentetaz, karboksilazlar ayırt edilir.
    ENZİMLERİN KULLANILMASI
    1.Sanayide kullanma. Enzimler suda çözündüklerinden ve çok nazik olduklarından kullanıldıktan sonra eski haline getirilmeleri çok zordur.Bu yüzden, enzimlerin yüksek ticari değeri de göz önüne alınarak çeşitli nedenlerle eski hale getirme yöntemleri bulunmaya çalışılmaktadır.
    Aşırı süzme yöntemi kullanılmış, fakat büyük gelişmelere yol açan en iyi yöntemin, her türlü biyolojik etkinlik kaybını önleyecek şekilde yumuşak bir kimyasal ya da fiziksel işlemle enzimi çözünmez kılmak olduğu anlaşılmıştır.Bu şekilde “hareketsizleştirilmiş” olan enzim süzme, tortullaştırma ya da merkezkaçlama yoluyla geri alınabilir ve aynı türden başka tepkimelerde yeniden kullanılabilir. Enzimlerin hareketsizleştirilmesi yüzde tutma, mikroenkapsülasyon, inklüzyon, ağlaşma ya da katı bir destek üzerine kimyasal bir bağlanma ile yapılabilir. Bu şekilde bir destek üzerinde “hapsedilmiş” olan enzim, çözünür enzimin homojen fazla yapabileceği tepkimeleri heterojen ortamda katalizleyebilir.
    2.Ev işlerinde kullanma.

    ENZİMLER

    Enzimler, Proteinlerden yapılmışlardır ve doğal olarak yalnız canlılar tarafından sentezlenirler. Hücre içerisinde meydana gelen binlerce tepkimenin hızını ve özgüllüğünü düzenlerler. Çok defa hücre dışında da etkinliklerini korurlar. Solunumun, büyümenin, kas kasılmasının, sinirdeki iletimin, fotosentezin, azot bağlanmasının, deaminasiyonun, sindirim vs.nin temelini oluştururlar.
    Canlı hücrelerde tepkimeler kural olarak 0-50°C; çoğunlukla da 20-42°C arasında meydana gelir. Bu sıcaklıkta tepkimelerin oluşması biyokatalizör denen enzim ya da fermentlerle olur. Bu, aktivasyon enerjisinin düşürülmesi ile olur.
    Başlangıçta “E n z i m” terimi, sindirim kanalında olduğu gibi bir çözelti ya da sıvı içerisinde etki ettiği durumlarda (Kühn 1878); buna karşın “Ferment = Maya” terimi çoğunluk hamur mayasında olduğu gibi, hücreye bağlı olduğu durumlarda kullanılmıştır. Buchner (1897), fermentlerin de hücre dışında etki ettiğini bulunca iki terim arasındaki farklılık ortadan kalkmış oldu. Her iki terim arasında bugün herhangi bir fark olmamakla beraber, bakteri, mantar ve diğer hücreli enzimatik işlevler, mayalanma ve etki maddeleri de ferment olarak kullanılacaktır.

    Enzimlerin özellikleri

    Yalıtılan enzimlerin tümü protein yapısındadır ya da protein kısmı bulundururlar. Etki ettiği maddenin sonuna “Ase = Az” eki getirilerek ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örneğin, kitine etki eden kitinaz enzimi vs. Çok defa renksizdirler, bazen sarı, yeşil, mavi, kahverengi ya da kırmızı olabilirler. Suda ya da sulandırılmış tuz çözeltisinde çözülebilirler. Fakat mitokondrilerde bulunan enzimler lipoproteinler ile bağlandığından (bir fosfolipit-protein kompleksi) suda çözünmez. Enzimlerin etkinlikleri akıllara durgunluk verecek derecededir; örneğin, sığır karaciğerinden elde edilen ve bir molekül demir içeren katalaz enzimi, bir dakikada, O C°’de 5.000.000 hidrojen peroksit (H2Cy molekülünü H2O ve 1 /2 O2′ye parçalayabilir. Enzimin etki ettiği bileşiğe “Substrat” denir; bu durumda hidrojen peroksit katalazın substratıdır. Enzimin saniyede etki ettiği substrat molekül sayışma Enzimin Etkinlik Değeri = Turnover Sayışı denir. Bu O C°’de katalaz enzimi için 5.000.000 dür. Bazı enzimler tepkimelerde yan ürün olarak vücutta H2O2 meydana getirdiğinden ve bu da vücut için zehirli olduğundan, katalaz enzimi onları sürekli parçalayarak hücreleri korur. Bir molekül katalaz enziminin parçaladığı H2O2′i demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir. Ya da mol başına aktivasyon enerjisi için 18.000 kalori vermek gerekir. Kolloyidal platin bu aktivasyon enerjisini 11.700 Kal./Mol.’a, katalaz enzimi de 5500 Kal./Mol.’a düşürür. Bazı enzimler çok özgüldür; yalnız bir substrata etki eder. örneğin, üreaz yalnız üreye etki ederek onu amonyak ve CO2′de parçalar. Halbuki bazıları çeşitli substratlara etki eder; dolayısıyla daha az özgüldürler, örneğin peroksidaz başta hidrojen peroksit olmak üzere birçok bileşiğe etki eder. Bazı enzimler yalnız bazı bağlar için özgüldür, örneğin pankreastan salgılanan lipaz, yağlardaki ester bağlarına etki eder.
    Kuramsal olarak enzimli tepkimeler dönüşlüdür; enzim, tepkimenin yönünü değil dengenin oranım saptar. Tipik örnek, lipazın yağı parçalaması; fakat aynı zamanda gliserin ile yağ asitlerini birleştirmesidir. Ortamda sadece yağ asidi ya da sadece gliserin ile yağ asitlerinin birleşimi varsa denge ona göre,
    Yağ ——-> gliserin + 3 yağ asidi şeklinde olur. Denge noktası, yani tepkimenin hangi yöne gideceği termodinamik yasalarına göre belirlenir. Çünkü denge bir tarata doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır.
    Enerjiye gereksinim gösteren tepkimelerin, enerji meydana getiren tepkimelerle aynı zamanda meydana gelmesi gerekir ya da enerji herhangi bir şekilde önceden depo edilmelidir. Canlı bünyesinde enerji depo etme, fosfor esterleri şeklinde olur. Yaşamsal işlevlerin yürütülmesinde ATP (adenozin trifosfat) en önemlilerindendir; bu bileşik batarya gibi görev yapar.
    Enzimler hücrede bir takım ‘team’ halinde çalışır; birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratını yapar, örneğin, amilaz enzimi nişastayı iki zincirli maltoza, maltaz enzimi ise maltozu tek zincirli glikoza çevirir. Bir seri enzim aracılığıyla (11 kadar), daha sonra göreceğimiz gibi, glikoz da laktik aside çevrilir vs.

    Enzimlerin Yapısı

    Tüm enzim proteinleri genler tarafından şifrelenir. Dolayısıyla amino asit dizilimi kendine özgüdür (bir gen-bir enzim kuralını hatırlayınız). Bazı enzimler (pepsin ve üreaz gibi) yalnız proteinden oluşmuştur. Fakat diğer çoğunluğu iki farklı kısımdan meydana gelmiştir. Bunlar:
    a) Protein Kısmı (enzimin Apoenzim kısmı): Bu kısım enzimin hangi maddeye etki edeceğini saptar.
    b) Koenzîm Kısmı: Organik ya da inorganik, çok defa fosfattan meydana gelmiş, protein kısmına göre çok daha küçük moleküllü bir kısmıdır. Enzimde işlev gören ve esas iş yapan kısım bu kısımdır. Koenzim kısmı genellikle protein kısmından ayrılabilir ve analizlerinde birçok vitamini bünyesinde bulundurduğu (thiamin, niacin, riboflavin vs.) görülmüştür. Buradan şu genelleştirmeyi yapabiliriz: Bütün vitaminler hücrede enzimlerin koenzim kısmı olarak ödev görürler. Ne koenzim ne de apoenzim kısmı yalnız başına etkindir. Bazı enzimler ortama yalnız belirli iyonlar eklendiğinde etkindirler, örneğin bazı enzim zincirine ancak Mg++ iyonu eklenince glikozu laktik aside çevirebilir. Tükürükteki amilaz nişastayı yalnız Cl iyonlarının bulunduğu ortamda parçalayabilir. Canlı bünyesinde bulunan eser elementler, Mn, Cu, Zn, Fe ve diğer elementler bu enzimatik işlevlerde aktivatör olarak kullanılır. Bazen enzimin iş görebilmesi için bir metal iyonuna gereksinim vardır. Yani koenzim kısmı metal iyonu ise (Ca++, K++ Mg+, Zn++) buna “Kofaktör” denir. Enzimin etkinlik göstermesi için gereksinme duyduğu organik moleküllere “K o e n z i m” denir. Bazı durumlarda koenzim kısmı apoenzim kısmına kuvvetlice (kovalent) bağlanmıştır; bu sıkı bağlanan kısma “Prostetik Grup”; prostetik grupla apoenzim kısmının her ikisine birden de “Holoenzim” denir. Koenzimlerden önemli olanların bazılarını hücre metabolizmasında göreceğiz.
    Enzimlerin bir kısmı sitoplazmaya serbestçe dağılmış olarak, diğer bir kısmı da hücredeki bazı yapılara sıkıca bağlanmış olarak bulunur. Laktik asit, amino asit ve yağ asitlerinden türeyen maddeleri karbondioksit ve suya kadar parçalayan solunum enzimleri, mitokondri zarlarının yapışma katılır. Keza ribozomların işlevsel bütünlüğüne katılan enzimler de bu tiptir. Dokulardaki enzimler değişik yöntemlerle saptanabilir.

    Enzimlerin Sınıflandırılması

    Her enzimin 4 rakamlı bir numarası vardır, örneğin, 3.6.1.3. “ATP fosfohidrolaz” da birinci numara sınıfını, ikinci numara alt sınıfını, üçüncü numara grubunu, dördüncü numara da kendine özgü sıra numarasını) verir. Buna göre enzim sınıfları şunlardır:
    1. Oksidoredüktazlar: Redoks tepkimelerini katalizler.
    a) Dehidrogenazlar: Elektron kazandırıcı tepkimeleri etkilerler.
    b) Oksidazlar: Elektron kaybeden tepkimeleri etkilerler.
    c) Redüktazlar: Substratı bir redüktör aracılığıyla indirgeyen enzimlere denir. örneğin asetaldehit redüktaz, asetaldehiti alkole redükler.
    d) Transhidrogenazlar: Bir molekülden diğerine hidrojen taşıyarak onu redüklerler.
    e)Hidroksilazlar: Substratlarına bir hidroksil ya da su molekülü katan enzimlere denir, örneğin, fenilalanin hidroksilaz bir hidroksil grubunu fenilalanine ekleyerek onu tirozine dönüştürür.
    Transferaz Enzimler: Hidrojenin dışında bir atomun veya atom grubunun (metil, karboksil, glikozil, amino, fosfat grupları) bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
    Dekarboksilazlar: Karboksilik asitlerden CO2 çıkmasını sağlarlar.
    3. Hidrolaz Enzimler: Bir molekül su sokmak suretiyle ya da su molekülü aracılığıyla moleküllerin yıkılmasını sağlayan enzimlerdir. Ester, peptit, asitanhidrit ve glikozidik bağlarına etki ederler.
    a) Esterazlar: Ester bağım yıkan enzimlerdir (lipaz, ribonükleaz, fosfataz, pirofosfataz, glikozidaz).
    b) Proteazlar: Peptit bağım yıkan enzimlerdir (proteinaz).
    4. Liazlar: Su molekülü çıkarmadan molekülleri yıkan enzimlerdir, örneğin C-C bağı, aldolaz ve dekarboksilazla yıkılır. Keza C-0 ve C-N bağım yıkanlar da vardır.
    5. izomerazlar: Molekül içinde değişiklik yaparak onun uzayda dizilişin! değiştiren enzimlerdir. Örneğin razemaz, epimeraz.
    6. Ligazlar (= Sentetazlar): Enerji kullanarak substrat moleküllerinin birbirine bağlanmasını; örneğin amino asitlerin ve yağ asitlerinin aktifleşmesini sağlarlar.

    Enzimlerin Çalışma Mekanizması

    Daha önce de değindiğimiz gibi enzimin hangi substratla çalışılacağını saptayan kısmı apoenzim kısmıdır. Demek ki apoenzim kısmıyla substrat arasında bir ilişki vardır. Alman kimyacısı EMIL FISCHER tarafından bunun kilit anahtar uyumu gibi olacağı savunulmuştur. Koenzim kısmı daha çok kimyasal bağa yakın olarak işlev gösterir, örneğin ester bağlarını parçalar vs. öyle anlaşılıyor ki enzimin apoenzim kısmı bir ya da birkaç yerinden (aktif bölgelerden) substrat molekülüne yapışıyor ya da bağlanıyor (yani bir enzim-substrat kompleksi oluşturuyor) ve bu arada koenzim kısmı substrat üzerindeki bağlarla gerçek anlamda birleşmeye veya bağlanmaya giderek onu parçalıyor. Elinde kazması olan bir yol işçisi, kazacağı yeri kendisi saptamasına karşın (apoenzim kısmı), kazma işlemini yapan kazmanın kendisidir (koenzim kısmı). Enzimlerde kural aynıdır. Enzimlerin kimyasal yapıları, özellikle üçüncül yapıları tam olarak bilinmediğinden (ilk yapışı açıklanan enzim ribonükleaz, 124 amino asitten meydana gelmiştir) çalışma mekanizmaları da hala tam anlamıyla açıklığa kavuşturulamamıştır.

    Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Faktörler : Sıcaklık

    Sıcaklık 10 °C yükseldiğinde tepkime hızı iki misli artar; yani tepkime hızının yükselmesi, sıcaklıkla doğru orantılıdır. Fakat belirli bir noktadan itibaren düşmeye başlar ve tamamen durur. En iyi çalışabileceği sıcaklığa Optimum Sıcaklık denir. Yüksek sıcaklıklarda enzimler etkisizdirler (genellikle 55-60 °C’de). Bazı ılıcalarda yosunlar 80 °C’de yaşabilirler; fakat bunun üzerindeki sıcaklıklarda enzimleri tamamen koagüle olur ve bir daha etkili hale geçemez. Optimum noktanın biraz üzerinde enzimler etkisiz olmasına karşın, sıcaklık düşünce tekrar etkili hale geçebilirler. Fakat bu sıcaklığın devamı ya da sıcaklığın biraz daha yükselmesi enzimlerin etkinliğini sonsuz olarak ortadan kaldırır. Enzimlerin etkisiz hale geçmeleri ile proteinlerin koagüle olması arasında büyük bir ilişkinin olması, onların, büyük bir kısminin proteinlerden yapıldığım kanıtlar. Doğal olarak enzimler, proteinlerin bir kısmı gibi üçüncül yapıya sahiptir veya en azından moleküllerinin bir kısmı bu yapıdadır. Fakat yüksek sıcaklıklarda bu helozonik ya da üçüncül yapı parçalandığından ya da birbiri üzerine yığıldığından, protein koagüle olur ve enzim etkisiz hale geçer (sütün kaynatılmasında, bakteri enzimlerinin etkisiz hale geçmesi ile ekşime önlenir; bu yoldan teknikte büyük ölçüde yararlanılır; konserve vs. yapımında). Düşük sıcaklıklar enzimin etkinliğini azaltır. 0°C’de enzim ya hiç ya da pek az işlev gösterir; fakat soğuğun enzimin yapışım bozduğu görülmemiştir. Sıcaklık eski hale döndüğünde etkinlik yine başlar (dondurmak suretiyle besin maddelerinin saklanması, yine enzimlerin etkisiz hale geçirilmesiyle sağlanır), insan vücudunda, daha doğrusu sabit sıcaklıklı hayvanlardaki enzimler çoğunluk 37°C’de optimum etkindirler. Daha yüksek sıcaklıklarda (çocuklarda 42, yetişkinlerde 41 °C) enzimler etkisizleşirler; çok defa da koagüle olurlar.

    pH

    Enzimler pH değişimine karşı çok duyarlıdırlar. Genellikle çok fazla asidik ve alkalik ortamda etkisizdirler. Bazı hallerde enzimler en yüksek etkinliği belirli bir pH derecesinde gösterirler. Bu pH derecesine “Optimum pH” denir. Örneğin, proteini parçalayan pepsin, midenin 2 pH’lık asidik ortamında maksimum çalışır; buna zıt olarak pankreastan salgılanan ve yine protein sindiriminde rol alan tripsin, ancak 8,5 pH’de optimum olarak çalışabilir. pH’la ilgili olmasının nedeni, yapılarında proteinleri taşımalarındandır. Ola ki, pH’a bağlı olarak protein molekülü üzerinde çeşitli elektrik yüklenmeleri ve buna bağlı olarak dış yüz şekli (üçüncül yapı) meydana gelmekte ve substratla-enzim uyuşmasını sağlamaktadır. Belki de bu elektrik yüklenmesi enzim-substrat arasındaki çekiciliği artırmaktadır. Kuvvetli asitler ve bazlar enzimleri koagüle ederler.

    Enzim /Substrat Derişimi

    Eğer pH ve sıcaklık sabit tutulursa, enzim/substrat derişimi arasındaki orana bağlı olarak bir tepkime hızı görülür. Substratın ya da enzimin fazla olması bu hızı değişik şekillerde etkileyebilir. Bol substrat bulunan bir ortama eklenecek enzim, son ürünün miktarım artıracaktır.
    Diğer Kimyasal Maddeler ve Suyun Etkisi
    Birçok kimyasal madde enzimleri etkisiz hale getirir; örneğin, siyanit, solunumda önemli rol oynayan sitokrom oksidaz enzimin! etkileyerek inhibe eder (Şekil 2.15/c). Ölüm meydana gelebilir. Florit, glikozu laktik aside çeviren enzim kademelerine etki eder. Hatta enzimin bizzat kendisi zehir etkisi yapabilir; örneğin, 1 mg. kristal tripsin, farenin damarına enjekte edilirse ölüm meydana gelir. Bazı yılan, arı ve akrep zehirleri de enzimatik etki göstererek kan hücrelerin! ya da diğer dokuları tahrip ederler.
    Enzimlerin büyük bir kısmı işlevlerini su içerisinde gösterdiklerinden, suyun miktarı da enzim işlevinde etken bir koşuldur. Genellikle % 15′in altında su içeren ortamlarda, enzimler işlev göstermezler. Reçel ve pekmez yapımında bu faktör önemlidir. Sulandırılan reçelin, balın ya da pekmezin vs.nin mayalanması ve ekşimesi bu yüzdendir. Hatta tahıl alımlarında su oranının % 15′in altında istenmesi de bu nedene dayanır.

    Enzim Nedir?

    Bütün canlılarınki gibi insan vücudu da binlerce kimyasal maddeden oluşur. Bu maddelerden bazıları, örneğin tırnakların, saçların ve kılların yapısındaki maddeler ölü­dür ve vücuttaki hiçbir etkinlikte rol almaz. Oysa öbür maddelerin hemen hepsi sürekli değişiklik geçirir. İnsan soluk alırken, hareket ederken, yemek yerken, büyürken ve vücut­taki hücreler ile dokular yenilenirken bu kimyasal maddeler her saniye parçalanıp ye­niden oluşur.
    Canlılardaki kimyasal tepkimelerin ince­lenmesine biyokimya denir . Eğer enzimler olmasaydı, biyokimyasal tepki­melerin çoğu ya hiç olmayacaktı ya da son derece yavaş gerçekleşecekti. Kısacası enzim­ler, vücuttaki kimyasal tepkimeleri gerektiği gibi hızlandıran ya da yavaşlatan, ama bu tepkime sırasında hiçbir yapısal değişikliğe uğramayan birer katalizör’dür.
    Enzimler protein yapısındadır ve bütün proteinler gibi aminoasit denen uzun zincir­lerden oluşmuştur . Aminoasitler bir kolyedeki boncuklar gibi yan yana dizilmiş ve karmaşık bir biçimde birbirine bağlanmıştır. Her enzim yalnızca özel bir kimyasal tepkimeyi hızlandırabilir. Yani vü­cuttaki kimyasal tepkimelerden her birini denetleyen ayrı ve tek bir enzim vardır.

    Anahtar-Kilit Modeli

    Biyologlar her enzimi, yalnızca belirli bir kilide uyan ve ancak o kilidi açan bir anahtar olarak düşünürler. Enzimin uyduğu bu kilide, daha doğrusu enzimin değiştireceği maddeye alttepken denir. Her alttepkenin kendine özgü bir biçimi vardır. O alttepkene uygun olan enzim, tıpkı bir anahtarın kilide girmesi gibi, gidip o maddeye bağlanır. Bu iki madde birleştiği zaman, enzim alttepkeni bükerek ya da gererek iki parçaya ayırır; ama enzim molekülü hiç değişmeden kalır. Bazen de enzimler bir maddeyi parçalamak yerine iki ayrı maddeyi tek bir parça halinde birleştire­bilir.
    Vücudun temel yapıtaşları olan ve bir canlının amip mi, insan mı, yoksa bir meşe ağacı mı olacağını belirleyen değişik tipteki proteinlerin yapımına pek çok enzim katkıda bulunur. Enzimler de birer protein olduğuna göre, bu maddelerin yapımını da başka en­zimler denetler. Vücutta hangi tip enzimlerin, dolayısıyla hangi tip proteinlerin yapılacağına ilişkin bilgileri ve komutları taşıyan genlerdir
    .

    Değişik Enzimler

    Canlının basit ya da gelişmiş olmasına göre hücrelerinde yüzlerce ya da binlerce değişik enzim bulunur. Bunlardan bazıları besinlerin sindirilmesinde önemli görevler üstlenir. Ör­neğin laktaz enzimi sütteki laktoz şekerini, tükürükteki amilaz enzimi yiyeceklerdeki ni-şastalı maddeleri parçalar. (Enzimler genel­likle bağlandıkları alttepkenin adına az soneki getirilerek adlandırılır: Laktozu parçalayan laktaz enzimi gibi.) Pepsin midede bulunan ve yiyeceklerdeki proteini parçalayan güçlü bir enzimdir. Glikozun (şeker) parçalanarak ya­şamsal tepkimeler için gerekli enerjinin açığa çıkmasında da bir düzine kadar enzim rol oynar.
    Bazı insanların vücudunda gerekli enzimle­rin üretilememesi ve eksikliği çeşitli hastalık­lara yol açar. Örneğin fenilketonüri denen kalıtsal hastalık, bir aminoasit olan fenilalanini parçalayan fenilalanin hidroksilaz enzimi­nin yokluğundan kaynaklanır. Fenilalanin oranı düşük yiyeceklerle özel bir beslenme rejimi uygulanmadıkça, enzim eksikliği nede­niyle bu madde parçalanamaz ve hastada beyin dokularının yıkımı, zekâ geriliği gibi ağır belirtiler görülür.
    Vücut dışındaki doğal süreçlerin çoğu da enzimlere bağlıdır. Mantar türü olan mayalar ürettikleri enzimle şekeri parçalarak alkol ve karbon diokside dönüştürür; bu sürece mayalanma denir (bak. Mayalanma). Enzim­lerin biyokimyasal tepkimelerdeki katalizleyi-ci işlevini ilk kez 1897′de Alman biyokimyacı Eduard Buchner mayalanma olayını inceleye­rek kanıtlamıştı. Bir enzimi laboratuvarda ayırmayı başaran ilk kişi de ABD’li bilim adamı James Sumner oldu. Sumner 1926′da, idrardaki üreyi amonyak ve karbon dioksit halinde parçalayan üreaz enzimini katışıksız olarak ayırmayı başardı.
    Çeşitli sanayi dalları da çok kullanılan bazı enzimleri doğadan ödünç almıştır. Kan leke­lerini ya da dokumalardan kolay kolay çıkma­yan bazı inatçı lekeleri temizlemek için üreti­len “biyolojik” katkılı deterjan ve temizleme tozlarında bazı yapay (sentetik) enzimler bu­lunur. Bu enzimler, vücuttaki yaşlanmış kan hücrelerini parçalayan doğal enzimlerin mole­kül yapısı örnek alınarak üretilmiştir. Genetik mühendisliği alanında çalışan biyokimyacılar da, doğal proteinlerin yapısını inceleyebilmek için bu proteinleri parçalayabilen enzimler­den yararlanırlar. Ayrıca daha üstün nitelikli ya da verimi daha yüksek ürünler elde edebil­mek için, gene enzimler aracılığıyla genleri daha değişik bir DNA yapısında birleştirme­nin yollarını araştırırlar.

    Enzimlerin Kullanım alanları

    Endüstriyel uygulamalar 

    Enzimler, spesifik katalizörlere gerek duyulan kimya endüstrisinde ve diğer enüstriyel uygulamalarda kullanılır. Ancak, enzimler genelde katalizleyebildikleri tepkime sayısı ve ayrıca organik çözücü ve yüksek sıcaklıklarda stabiliteleri açısından sınırlıdırlar. Bu yüzden protein mühendisliği aktif bir araştırma sahası olmuştur, konusu yeni özelliklere sahip enzimlerin tasarımıdır. Bunun için ya rasyonel tasarım ya da laboratuvar ortamında ( in vitro) evrim yöntemleri kullanılır.



    Uygulama Kullanılan enzim Örnekler ekmek endüstrisi
    alpha-amylase catalyzes the release of sugar monomers from starch
    Fungal alfa-amilaz enzimleri normalde 50 derecede etkisizleşirler ve pişirme sırasında imha olurlar. Undaki nişastanın şekere parçalanmasını katalizler. Mayanın şeker üzerindeki etkisi ile karbon dioksit meydana gelir. Ekmek ve ekmek ürünleri yapımında kullanılır.



    alpha-amylase catalyzes the release of sugar monomers from starch
    Proteazlar Bisküvi imalatçıları undaki proteaz seviyesini azaltmak için kullanırlar.

    Bebek gıdaları Tripsin Bebek gıdalarının önceden sindirimi. 

    Alkol endüstrisi


    Malt üretimi için arpanın çimlendirilmesi.

    Bira üretiminde arpanın ezilmesi ile enzimler salınır. Bu enzimler nişasta ve proteinleri parçalayarak basit şerkerler amino asitler ve peptitler üretir, bunlar da fermantasyonda kullanılır. Arpa enzimlerinin endüstriyel üretimi Biracılıkta yaygınca kullanılır, arpadaki doğal enzimler yerine kullanılırlar. Amilaz, glukanaz, proteazlar Malttaki polisakkarit ve proteinleri parçalarlar. Betaglukanazlar ve arabinoksilanazlar arpa bulamacını ( wort) ve biranın filtrelenme özelliklerini iyileştirirler. Amiloglukozidaz ve pullulanazlar Düşük kalorili bira yapımı ve fermantasyonun ayarlanması. Proteazlar Biranın saklanması sırasında oluşan bulanıklığın giderilmesi.
    Asetolaktatdekarboksilaz (ALDC) Diasetil oluşumunu engellemek Meyve suları Selulazlar,
    pektinazlar Meyve sularının berraklaştırılması

    Süt endüstrisi 


    Rokfor peyniri

    Genç geviş getirici hayvanların midesinden elde edilen Rennin. Peynir üretimi, proteinin hidrolizi için. Mikroplar tarafından üretilmiş enzim Süt endüstrisinde artarak kullanılmaktadır. Lipazlar Mavi küflü Rokfor peynirinin üretimi sırasında peynirin olgunlaşmasında kullanılır. Laktazlar Laktozun glukoz ve galaktoza parçalar. Et yumuşatmasıPapain Pişirilecek etin yumuşamasını sağlar.

    Nişasta endüstrisi 

    Fruktoz 

    Glukoz 


    Amilazlar, amiloglucosideazlar ve glukoamilazlar Nişastayı glukoza ve çeşitli şuruplara dönüştürür. Glukoz izomeraz Nişastalı malzemelerden yüksek fruktozlu mısır şurubu üretiminde glukozu fruktoza dönüştürür. Bu şurupların kuvvetli tatlandırıcı özellikleri ve ayni tatlılık derecesi için
    sükroza kıyasla daha düşük kalori değerleri vardır. 

    Kağıt endüstrisi



    South Carolina, ABD’de bir kâğıt fabrikası.


    Amilaz, Ksilanaz, Selulaz ve ligninazlar Nişastanın daha düşük viskozteye indererek kağıdın şekillenmesi ve kaplanmasını kolaylaştırır. Ksilinaz, renk gidermek için kullanılan çamaşır suyu miktarını azaltır. selülaz lifleri düzgünleştirir, su çekilmesini artırır ve mürekkep giderilmesini kolaylaştırır; lipazlar kalınlığı azaltır; ligninazlar lignini sindirip kağıdı yumuşatırlar

    Biyoyakıt endüstrisi


    Selülozun 3 boyutlu yapısı

    Selülazlar Selülozu fermante edilebilir şekerlere parçalamak için kullanılır (bkz. selülozik etanol). Ligninazlar Lignin atıkların kullanımı Biyolojik çamaşır tozu Başlıca proteazlar, bunlar bakteriler tarafından hücre dışına salgılanır Giysilerden protein lekelerinin çıkarılması için. Amilazlar Bulaşık makinası deterjanlarında, dayanıklı nişasta lekelerinin çıkarılmasında. Lipazlar Yağ lekelerinin çıkartılmasını kolaylaştırmak için. Selülazlar Çamaşır yumuşatıcılarında kullanılır. kontakt lens temizleyicileri Proteazlar Enfeksiyon olmaması için lenslerde proteinleri çıkarmak. Kauçuk endüstrisi Katalaz Peroksitten oksijen üretilerek lateksten sünger kauçuk imal etmek için. 

    Fotoğraf endüstrisi
    Proteaz (fisin) Artık fotoğraf filmindeki jelatini çözerek içindeki gümüşü elde
    etmek için.

    Moleküler biyoloji 


    DNA çift sarmalı.


    Restriksiyon enzimleri, DNA ligaz ve polimerazlar Gen mühendisliğinde DNA’nın manipülasyonu için, farmakoloji, tarım ve tıpta kullanılır. restriksiyon sindirimi ve polimeraz zincir reaksiyonu için esastırlar. Moleküler biyolojinin ayrıca adli bilimde de önemli bir yeri vardır.

    Enzimler Hakkinda Akla Takilanlar

    Enzim nedir?

    Enzimler biyolojik sistemlerdeki duzenleyicilerdir. Canli sistemlerde gerceklesen hemen her reaksiyon enzimler denetiminde olur. Katalizorler gibi gerceklestirdikleri reaksiyonu kazasiz atlatip degismeden kalirlar ama katalizorlere nispetle daha karmasik ve daha yeteneklidirler. Katalizorlerde birden fazla urun olusur, fakat enzimlerin oldugu yerde urun tektir.

    Yapisi hakkinda bilgi verebilir misiniz?

    Bu soruyu 1980′lerden once sormus olsaydiniz enzimin aminoasitlerden olusan protein oldugunu soyleyebilirdik. Artik bu tam anlamiyla dogru degil. Son senelerde yapilan arastirmalar enzimlerin protein yapisinin yaninda RNA yapisinda da olabilecegini gostermistir. Yine de genel olarak protein dizininin belli bir duzene gore kivrilip yumak halini alan karmasik yapilar oldugunu soylemek mumkun.

    Enzimlerin “belli bir duzene” gore yapilandigindan bahsettiniz. Enzim yapilari hakkinda bircok sey yazilip ciziliyor. Onlarca yuzlerce aminoasitten olusan bir molekul, milyonlarca mumkun duzen icerisinde hep ayni yapiyi secmektedir. Hatta denaturasyon denilen islemle enzimin yapisini bozdugumuzda dahi cok kisa zamanda tekrar eski haline donebilmektedir. Kaba bir hesapla enzimin milyonlarca ihtimali deneyip eski haline donmesi dakikalar almasi gerekirken saniyenin onda biri gibi kisa bir surede eski yapisina donebilmektedir. Bu gozlemden yola cikarak enzimlerin diger olasiliklara gore bir hayli kararli oldugunu soyleyebiliriz. Bunu saglayan etkenler nedir?

    Oncelikle benim yerime enzimin yapisini acikladiginiz icin tesekkurler. Soylediklerinizden katilamayacagim tek sey enzimlerin cok kararli yapilara sahip oldugu. Sanildiginin aksine enzimler cok kararli bir duzene sahip degillerdir. Nicel olarak aciklamak gerekirse bir enzimin yapisini bozmak icin 40 kkal’lik bir enerji yeterli. Bu da yaklasik olarak sadece iki hidrojen bagini kirmak icin gerekli enerjiye esittir. Evet, enzimin yapisini korumasini saglayan bircok kuvvet var. Fakat bu kuvvetler ayni zamanda baska etkenlerin de olmasini engelledigi icin toplamda boyle kucuk bir kararlilik enerjisiyle karsilasiyoruz. Sonuc olarak, enzimin yapisini bozmak hic de zor degildir. Bu yuzden belli sicaklik araliklarinda ve belli pH degerlerinde aktiftirler. Denature enzimin eski haline nasil bu kadar hizli donebildigi konusunda ise belirsizlik hakim. Suan bilinen, enzimlerin asil hallerine donebilmelerini saglayan ‘chaperone’ adi verilen yapilarin canli sistemde hazir kit’a bekledigidir.
    Enzim

    Yaşamın bağlı olduğu kimyasal reaksiyonlarda katalizör görevi yapan protein maddesi. En basitinden en karmaşığına kadar bütün canlı sistemlerde, sindirim, kalbin çalışması, kasların gerilip gevşemesi gibi temel işlevleri bazı kimyasal tepkimeler sağlamaktadır. Bu tepkimeler genellikle enzimler tarafından başlatılmakta ya da hızlandırılmaktadır. Ortalama bir hücrede 3.000 değişik enzim bulunur. Her tepkimenin kendine özgü bir enzimi vardır; bundan başka enzimlerle o tepkime gerçekleşemez. Çünkü enzimin üzerine etkiyeceği molekülle enzim arasında tıpkı bir anahtar ve anahtar deliği ilişkisi vardır. Enzimlerin moleküllerini seçip bulmaları şaşılacak bir olaydır. Örneğin şaşılacak bir olaydır. Örneğin birbirlerinin ayna görüntüsü şeklinde olan iki molekül, kimyasal özellikleri bakımından tamamen aynı olsalar da, her ikisinin enzimleri ayrıdır ve her enzim, ait olduğu molekülü bulabilmektedir. Enzimler genellikle birbirlerine kenetlenmiş gruplar hâlinde bulunurlar. Özellikle hayvanların mitokondria ve bitkilerin kloroplastlarında, enzimler mozaike benzer bir yapı gösterir. Mitokondria içinde, bu mozaik yapılı enzim, glikozun CO2 ve suya dönüşmesini sağlar. Kloroplastta ise, güneş ışığının enerjisi kimyasal bir enerji olan şekere dönüşür. Bunun gibi, canlı organizmalarda enerji dönüşümleri, belli enzim grupları tarafından gerçekleştirilmektedir. Enzimler görevlerini yerine getirebilmek için çoğunlukla vitaminlerden sağlanan metal iyonlarına ihtiyaç duyarlar.

    Sponsorlu Bağlantılar

    Kısaca Organ Nedir? Vücudumuzdaki Organlar ve Görevleri Hakkında Bilgi Kısa Özet Konu Anlatımı Kısa

    Kısaca Organlar – Karaciğer Hakkında Bilgi Kısa Özet Konu Anlatımı Kısa

    Bu sayfadaki "Kısaca Enzim Nedir? Enzimler Hakkında Bilgi Kısa Özet Konu Anlatımı Kısa " konusuyla ilgili fikrinizi merak ediyoruz? Tespit ettiğiniz hata ve eksiklikleri bize yazın! Eleştirileriniz de en az övgüleriniz kadar bizim için değerlidir.

    Yorum Yapın

    E-posta hesabınız yayınlanmayacak. Gerekli alanlar * ile işaretlenmişlerdir

    Current day month ye@r *